LAS PROTEÍNAS

¡Bienvenidos a esta nueva entrada! Trataremos las proteínas en profundidad a través de un esquema y varias actividades sobres esta importante biomoléculas, pero antes te invito a leer esta introducción...

Las proteínas son polímeros de aminoácidos. (Larga cadena de aminoácidos). Están formados por C,H,O y N, a veces también contienen S.

Los aminoácidos (aa) son compuestos orgánicos de bajo peso molecular y están formados por un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

1. Los aminoácidos primarios o aminoácidos de tipo α, por el carbono α formar proteínas. (20 tipos)

2. Los aminoácidos esenciales son los que no se pueden sintetizar, así que tienen que ser ingeridos en la dieta. (Los humanos tenemos 8 aa esenciales)

Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos:

- El pH en que un aa tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con el mismo número de carga + como -, se llama punto isoeléctrico.

- Comportamiento anfótero: actua como ácido y como base.

- Elevado punto de fusión.

- Actividad Óptica.

- Son sólidos y cristalinos.

ENLACE PEPTÍDICO.

El enlace peptídico es el enlace químico entre aminoácidos (entre grupo carboxilo y amino), estos forman péptidos.

-Oligopéptidos: Cadena de menos de 10 aa. -Polipéptidos: Cadena de aa de entre 10 y 50.

-Proteina: cadena de más de 50 aa.

Centrándonos en las proteínas:

ESTRUCTURA = la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

1ª: Es la secuencia de aminoácidos de la proteína, indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.( La función de una proteína depende de su secuencia)

2ª: Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable. Dos tipos:

1. La a(alfa)-hélice

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.

Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

Fuente de la imagen: http://www.bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/3peptidicoyES/3peptidicoyES.htm

2. La conformación beta

En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

Fuente de la imagen: http://www3.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-4a_proteinas-estructura.pdf

3ª: Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular o fibrosa.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales , etc. En cambio la fibrosa se caracteriza por ser insouble en agua y tener función estructural.

Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro, los puentes de hidrógeno, los puentes eléctricos y las interacciones hidrófobas .

4ª: Unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

1.Holoproteínas: constituidas exclusivamente por aminoácidos

A. Proteínas filamentosas: insolubles en agua, se encuentran en animales.

B. Proteínas globulares: generalmente solubles en agua y en disoluciones salinas.

2.Heteroproteínas: unión de un grupo protéico con un no protéico (grupo prostético).

A. Cromoproteínas.

B. Nucleoproteínas

C.Glucoproteínas.

D. Fosfoproteínas.

E. Lipoproteínas.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

-Función estructural: glicoproteínas de las membranas plasmáticas, queratinas: dérmicas, elastina y colágeno.

-Función de reserva: ovoalbumina.

-Función de transporte: permeasas: regulan el paso de moléculas a través de la membrana celular.

-Función enzimática (biocatalizador).

-Función hormonal: insulina páncreas.

-Función de defensa: inmunoglobulinas; anticuerpos.

-Función contráctil: contracción y relajación de las fibras muscuñares (actina y miosina).

-Función homeostática: regulador del pH.

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

1. Solubilidad: es la proporción más alta de aa con radicales polares que de aa con radicales apolares

2.Desnaturalización: pérdida de la estructura terciaria para cambios de pH, variación de la temperatura, …

3.Comportamiento anfótero (hace de ácido y de base).

4. Especifidad: únicas.

5. Capacidad amortidora: Amortigua pH.

ACTIVIDADES Y ESQUEMA.